Москва
17 ноября ‘24
Воскресенье

Биохимики на атомарном уровне увидели работу фермента

Совместив два нобелевских метода анализа, биохимики смогли на атомарном уровне увидеть, как работает фермент. Тонкости биокатализа, которые им открылись, могут сильно продвинуть вперед и науку, и медицину.

Исследователи из Калифорнийского университета в Беркли и факультета биохимии университета Луиса Брандейса детально, буквально на атомном уровне разглядели работу пептидил-пролил-цис/транс-изомеразы -- фермента, который усиливает устойчивость растений к болезням.

Химическая жизнь

С работой ферментов связана вся жизнь на Земле. Это белки, молекулы РНК или их комплексы, которые превращают в организме человека одни химические вещества в другие. Порой даже мелкое изменение может привести к огромным последствиям для организма. Например, превращение одного изомера в другой может не менять ни его химических свойств, ни характер связей между атомами в молекуле, но при этом изменится биологическая активность вещества. Пространственное строение молекулы (особенно большой органической структуры) играет ключевую роль в успешном протекании той или иной биохимической реакции. К таким изомерам относятся, например, те же рибонуклеиновые кислоты, в которых присутствует только один из возможных изомеров рибозы. Да и многие лекарственные препараты сложной структуры положительно действуют на человеческий организм только в том случае, если атомы в их молекулах расположены правильно.

Понять, как работает тот или иной фермент, важно не только для того, чтобы смоделировать этот процесс. Намного важнее знать механизм, чтобы понимать, когда в организме человека он протекает неправильно. И как можно его исправить. Но для этого, конечно, сначала нужно в нем разобраться. Более того, мечта ученых -- своими глазами наблюдать, как же фермент работает.

ОрганизацияМедицинский институт Говарда Хьюза (Howard Hughes Medical Institute) – это фонд, базирующийся в США и занимающийся финансированием биологических и медицинских исследований.
Именно это удалось американским химикам -- увидеть, как именно фермент пептидил-пролил-цис/транс-изомераза превращает один изомер вещества в другой, делая его более полезным для организма. Правда, чтобы получить пространственную конфигурацию активного центра изомеразы, пришлось совместить данные двух методов. Один из них -- рентгеновский анализ, который позволяет увидеть, как распределяются по веществу электроны. Второй метод -- ЯМР (ядерно-магнитный резонанс) позволяет определить ближайших соседей атомов водорода в соединении. Надо сказать, что оба метода в свое время произвели целую серию удостоенных Нобелевской премии переворотов в науке. Возможно, что и их синтез позволит кардинально продвинуться в понимании того, как же существует такая сверхсложная система, как мы.

Открытия на разработчиков уже посыпались. Например, одним из сюрпризов стало то, что данный белок участвует в химических превращениях в крайне редкой конформации. Наверняка при дальнейших исследованиях выяснятся новые подробности, которые помогут решить не только проблему растительных заболеваний, но и ряд медицинских задач, считают авторы работы.

Как работает ультрасовременная рентгеновская техника, можно узнать на страницах Infox.ru. А с оригиналом данной конкретной работы можно познакомиться в журнале Nature.

Полная версия